Fontes de proteína

• Animal – carnes/ovos/leites;
• Vegetal – soja/cereais/vegetais em geral.

A.a – unidade estrutural da proteína

• São considerados ácidos carboxílicos alfa amínicos.

São 2 os A.a utilizados para fabricar proteínas.
Classificação

• Essenciais: 9 A.a.
• Não essenciais: 11 A.a.

Em pH fisiológico os aminoácidos estão ionizados.
O radical ou cadeia lateral

• Determina o tamanho, a forma e a reatividade.

Pode ser:

• Apolar – Hidrofóbico (não se mistura com a água);
• Polar – Hidrofilico (afinidade com H₂O) possuem carga +/-

Ex.:
 
Fenilalanina: A.a doce utilizado em substituição ao açucar em bebidas;
Utilizado por diabeticos e combate as caries.
Fenilcetoneiria: Doença na qula o individuo não consege utilizar fenilalanina.
 
Diagnostico

• Teste do pezinho;
• ¯QI;
• Retardo mental.

Peptídeos

 
 
 
União de 2 ou mais aminoácidos
Glicemia / Insulina – regula a glicose no sangue.
Glucagon – 29 A.a.
Classificação dos PTN – quanto de tamanho
Aminoácido – Unidade estrutural da PTN.

• Oligopeptídeos – Até 50 a.a (glucagon);
• Polipeptídeos – Até 100 a.a (insulina);
• Proteína – mais que 100 a.a.

Organização estrutural das proteínas
1 – Sequência de aminoácidos na cadeia peptídica.
2 – Ocorrem ligações entre radicais de aminoácidos próximos na cadeia peptídica. Dobramento
3 – Ocorrem ligações entre radicais de a.a distantes na cadeia peptídica. Enovelamento
4 – União de 2 ou mais estruturas 3ª^s.
Desnaturação proteica
Alteração da estrutura funcional de uma proteína que pode provocar perda da função.
Agentes desnaturalizantes:

• Temperatura (febre);
• pH (acidose e alcalose);
• Metais pesados (mercúrio – liga de amálgama);

Classificação das Proteínas

Função

1. Regulatória – Hormonal;
2. Regulatória – Equilibrar o pH;
3. Estrutural – Ligamento periodontal;
4. Nutricional;
5. Transporte;
6. Defesa;
7. Função enzimática.

Conteúdo baseado na aula do prof João Armando Brancher, Universidade Positivo
Contribuição: Leonardo Martins Sant’Anna, Biotecnologia