A partir da ligação peptídica entre outros aminoácidos (mais de 40), formam uma cadeia que conhecemos por proteínas.

De acordo com sua classificação, os aminoácidos de dividem de acordo com sua necessidade orgânica (essenciais e não essenciais) e quanto ao destino de sua cadeia (aminoácidos glicogênicos, cetogênicos e glicocetogênicos).

As proteínas são moléculas responsáveis pelo funcionamento celular. Ajudam no transporte específico de substâncias, movimento das organelas no interior da célula, auxiliam em reações bioquímicas, possuem função estrutural, possuem função hormonal, dentre muitas outras. De acordo com sua classificação, podem ser globulares, fibrosas, conjugadas, associadas à membrana, anticorpos e enzimas.

1- Metabolismo dos aminoácidos

As proteínas ingeridas através da dieta são hidrolisadas pelo trato gastrointestinal em aminoácidos. Em seguida, os aminoácidos ingeridos para a síntese de proteínas e os aminoácidos restantes são oxidados para fornecimento de energia.
Na reação de oxidação, há a retirada do grupo amina da estrutura do aminoácido, onde, este grupo poderá formar ureia e a estrutura que sobra denomina-se alfa-cetoácidos. A partir das próximas reações, o alfa-cetoácido através de seu radical livre poderá formar corpos cetônicos ou glicose que posteriormente participará do Ciclo de Krebs e cadeia respiratória.

1.1 – Reação de transaminação
Para que os aminoácidos possam ser utilizados como fonte de energia, devem primeiramente sofrer a transferência (retirada) do seu grupo amino. Nesta reação, geralmente é formado o alfa-cetoácido e participam da reação as enzimas transaminases e amenotransgerases. Vale lembrar que a vitamina B6 (peridoxal fosfato) é a dependência desse tipo de reação, pois são o grupo prostético das aminotrasferases.
Logo após a ocorrência dessa reação, o grupo amino retirado é transportado formando o Glutamato que, posteriormente, quando ocorre novamente a retirada desse grupo (agora pela reação de desaminação) há a formação do alfa-cetoglutarato.

1.2 – Reações de desaminação
São reações onde há a obtenção do grupo amina, proveniente das reações de transaminação. Neste momento, há a formação da amônia e posteriormente a ureia. Tal reação acontece na mitocôndria, é dependente de água, enzima responsável por esta conversão é a glutamato desidrogenase e há a formação de NADPH + H⁺.

Logo após essa reação, a amônia é transportada dos tecidos para o fígado e rins através da Alanina (formada através da junção do Piruvato com a amônia) e da Glutamina (junção do Glutamato com a amônia). Chegando em tais destinos, a Alanina transfere a amônia para o alfa-cetoglutarato no fígado o qual é transportado até os músculos para posterior formação do glutamato. Ainda, no fígado ocorre o ciclo da ureia e nos rins a liberação de duas moléculas de amônia.

1.3 – Ciclo da Ureia
Processo que acontece no fígado, onde a amônia produzida pela desaminação dos aminoácidos se convertem em ureia.

Este processo se inicia através da reação da amônia mais o CO2 formando o Carbamil Fosfato na mitocôndria, onde, em reação com a Ornitina, formará a Citrulina e será liberada para o citosol. Lá, ao reagir com o Aspartato formará o Argininossuccinato. Em seguida, através da reação dos mesmos, haverá a formação da Arginina + Fumarato. Por fim, a Arginina se transformará em Ureia e Ornitina (a qual poderá ser transportada novamente para a mitocôndria para se iniciar novamente o ciclo).

Referências Bibliográficas
– BLACKSTOCK, J. C. Biochemistry. Oxford: Butterworth, 1998.
– LEHNINGER, A. L. Princípios de Bioquímica. 4. ed. São Paulo: Sarvier, 2006.
– STRYER, L. Bioquímica. 4.ed. Rio de Janeiro: Guanabara-Koogan, 1996.
– VOET, D., VOET, J.G., PRATT, C.W. Fundamentos de bioquímica. Porto Alegre: Artmed, 2000.

Autor: Robson Diego Calixto – Graduando de Bacharelado em Odontologia pelo Centro de Ensino Superior dos Campos Gerais – CESCAGE.

Fontes de proteína

• Animal – carnes/ovos/leites;
• Vegetal – soja/cereais/vegetais em geral.

A.a – unidade estrutural da proteína

• São considerados ácidos carboxílicos alfa amínicos.

São 2 os A.a utilizados para fabricar proteínas.
Classificação

• Essenciais: 9 A.a.
• Não essenciais: 11 A.a.

Em pH fisiológico os aminoácidos estão ionizados.
O radical ou cadeia lateral

• Determina o tamanho, a forma e a reatividade.

Pode ser:

• Apolar – Hidrofóbico (não se mistura com a água);
• Polar – Hidrofilico (afinidade com H₂O) possuem carga +/-

Ex.:
 
Fenilalanina: A.a doce utilizado em substituição ao açucar em bebidas;
Utilizado por diabeticos e combate as caries.
Fenilcetoneiria: Doença na qula o individuo não consege utilizar fenilalanina.
 
Diagnostico

• Teste do pezinho;
• ¯QI;
• Retardo mental.

Peptídeos

 
 
 
União de 2 ou mais aminoácidos
Glicemia / Insulina – regula a glicose no sangue.
Glucagon – 29 A.a.
Classificação dos PTN – quanto de tamanho
Aminoácido – Unidade estrutural da PTN.

• Oligopeptídeos – Até 50 a.a (glucagon);
• Polipeptídeos – Até 100 a.a (insulina);
• Proteína – mais que 100 a.a.

Organização estrutural das proteínas
1 – Sequência de aminoácidos na cadeia peptídica.
2 – Ocorrem ligações entre radicais de aminoácidos próximos na cadeia peptídica. Dobramento
3 – Ocorrem ligações entre radicais de a.a distantes na cadeia peptídica. Enovelamento
4 – União de 2 ou mais estruturas 3ª^s.
Desnaturação proteica
Alteração da estrutura funcional de uma proteína que pode provocar perda da função.
Agentes desnaturalizantes:

• Temperatura (febre);
• pH (acidose e alcalose);
• Metais pesados (mercúrio – liga de amálgama);

Classificação das Proteínas

Função

1. Regulatória – Hormonal;
2. Regulatória – Equilibrar o pH;
3. Estrutural – Ligamento periodontal;
4. Nutricional;
5. Transporte;
6. Defesa;
7. Função enzimática.

Conteúdo baseado na aula do prof João Armando Brancher, Universidade Positivo
Contribuição: Leonardo Martins Sant’Anna, Biotecnologia