Dentre as principais funções dos lipídeos, encontramos: reserva energética, combustível celular, estrutural, composição, isolamento térmico, isolamento elétrico, isolamento mecânico, impermeabilizante (ceras), hormonal, anti-oxidação, função digestiva através dos sais biliares, emulsificação, armazenamento e transporte.

São classificados em Ácidos Graxos, lipídeos complexos (acilglicerois, fosfoacilglicerois, esfingolipideos, ceras) e lipídeos simples (terpenos, esteroides, icosanoides). Ainda, de acordo com Lehninger, podem ser classificados em lipídeos de armazenamento (triacilglicerois) e de membrana (fosfolipideos – glicerolipideos e esfingolipideos, glicolipideos – esfingolipideos).

O metabolismo energético dos lipídios acontece, portanto, secundariamente ao dos carboidratos, o que torna os lipídios que contém ácidos graxos as principais biomoléculas de reserva energética. De fato, a própria absorção dos lipídeos se dá de forma a favorecer esta função.

Ácidos graxos são lipídeos que apresentam cadeias de átomos de carbono e hidrogênio, com um radical ácido em uma das extremidades. As caudas de hidrocarbonetos podem variar no tamanho e podem ser saturadas e/ou insaturadas. Quanto sua classificação, podem ser essenciais e não essenciais; sendo que suas configurações estruturais se apresentam em cis e trans. São formados através do processo de hidrólise dos triacilglicerois.

Os triacilglicerois (TAGs) são lipídeos formados pela ligação de três moléculas de ácidos graxos com glicerol, através de ligação do tipo éster sendo que a sua principal função é a energética. Quanto a temperatura, são classificados em sólidos (gorduras) e líquidos (óleos).

1 – Processo de hidrólise

Como mencionado, tal processo formam os ácidos graxos através da quebra de moléculas de água, provenientes da reação de glicerol + ácido carboxílico. Esta reação pode-se apresentar de forma total (os quais formam os triacilglicerois) ou parcial (que formam os mono-acilglicerois e os di-acilglicerois).

2- Transporte de Lipídeos

Para efetividade nos processos metabólicos dos lipídeos, os mesmos são transportados no plasma sanguíneo através de lipoproteínas. Estas por sua vez, são um conjunto composto por proteínas e lipídeos. A estrutura básica da lipoproteína é idêntica, variando somente em tamanho e proporção de seus componentes. A fração proteica é composta por apoproteínas enquanto a parte lipídica é formada por colesterol, triacilglicerois e fosfoglicerídeos. Dentre elas, encontramos cinco tipos básicos: quilomicrons, VLDL, LDL, HDL e IDL.
Após produzidas, estas lipoproteínas são reguladas através dos níveis de colesterol. Este colesterol derivado de gorduras saturadas e do tipo trans favorecem a formação do LDL (“colesterol ruim”), enquanto as gorduras insaturadas promovem a produção do HDL (“colesterol bom”).

• Quilomicrons: transportam o colesterol do intestino ao fígado. São as lipoproteínas maiores e menos densas. Sobre sua sintetização, este processo acontece na mucusa intestinal. Possuem apoproteínas do tipo B.
• VLDL: transportam triglicerois e um pouco de colesterol para tecidos periféricos. São lipoproteínas grandes (menores que os quilomicrons) e possuem pouca densidade. Sua sintetização acontece no fígado. Possuem apoproteínas do tipo B.
• LDL: transportam colesterol para locais onde ela exerce função fisiológica, ou seja, do fígado para as células do corpo. Produzidas a partir do VLDL, são lipoproteínas de baixa densidade e não turvam o plasma. Possuem apoproteínas do tipo B.
• IDL: são lipoproteínas que possuem densidade intermediária entre o VLDL e o LDL. Geralmente, não são detectáveis no sangue.
• HDL: recolhem o colesterol dos tecidos e devolvem para o fígado que irá excretá-lo no intestino. São lipoproteínas pequenas e de alta densidade. Possuem apoproteínas do tipo A.

Um aumento excessivo do colesterol no sistema é conhecido como “dislipidemia” e que pode levar ao processo conhecido como “aterosclerose” caso haja concentrações elevadas de VLDL e LDL associados a deposição de gordura nas paredes dos vasos, formando placas ateroscleróticas. Essas placas de gordura diminuem a luz dos vasos, causando consequências como a diminuição da elasticidade do vaso e o espaço das artérias, a obstrução do fluxo sanguíneo, aporte do oxigênio e nutrientes aos tecidos.

Tudo isso pode causar e levar ao indivíduo um infarto ou até mesmo um AVC.

3 – Metabolismo de Lipídeos

Num processo geral, após ingeridos pela dieta, os sais biliares emulsificam as gorduras, formando micelas no duodeno. As lipases intestinais degradam os TAGs e os ácidos graxos são captados pelas células da mucosa intestinal e convertidos em triacilglicerois. Após, os TAGS são incorporados e transportados pelas lipoproteínas pela corrente sanguínea até os tecidos. A lipase proteica ativada no capilar pela Insulina libera ácidos graxos para que estes penetrem nas células e sejam convertidos em Acetil-CoA.

Como as biomoléculas de maiores reservas energéticas são os lipídeos que contém ácidos graxos (AG), os mesmos sofrem um processo de catabolismo para que haja a formação de Acetil-CoA e consequentemente possa ser utilizado no Ciclo de Krebs. Tal processo denominado de beta-oxidação, após a ativação do AG, ocorre na mitocôndria e é assim denominado por causar uma quebra no carbono beta.

3.1 – Beta-Oxidação

Quanto a ativação dos ácidos graxos e a sua ligação com a coenzima A o processo acontece no citosol e, posteriormente a sua ativação, são transportados para a matriz mitocondrial através da sua associação com a carnitina. A carnitina é uma proteína carreadora (amina quaternária), a qual ajuda no transporte, assim, facilitando a oxidação do ácido graxo e consequentemente auxiliando na formação de ATP. Esta enzima é a principal reguladora da beta-oxidação.

O processo do transporte é denominado de “braçadeira de carnitina”, onde, um grupo acil é transferido da CoA citosólica pela carnitina aciltransferase I, formando a Acil-carnitina. Após transportados pela membrana (através de um processo de difusão facilitada), o grupo Acil-carnitina é transferido a outra molécula de CoA pela carnitina aciltransferase II na superfície interna da matriz mitocondrial.

A beta-oxidação consiste em 7 ciclos de uma sequência de 4 reações (oxidação, hidratação, oxidação, clivagem), formando um saldo final de 129 ATPs a partir de cada molécula de ácido graxo, a qual resulta num encurtamento de cadeia à 2 carbonos. Participam dessa reação enzimas como: Acil-CoA desidrogenase, Enoil-CoA hidratase, Beta-hidroxiacil-CoA desidrogenase e Acil-CoA aceltransferase.

• Oxidação: primeira etapa da beta-oxidação onde há a produção de FADH2 e participação da enzima Acil-CoA desidrogenase,
• Hidratação: segunda etapa da beta-oxidação onde há a entrada de H2O e a participação da enzima Enoil-CoA hidratase.
• ­Oxidação: terceira etapa da beta-oxidação onde há a formação de NADH + H⁺ e a participação da enzima Beta-hidroxiacil-CoA desidrogenase.
• Clivagem: quarta e última etapa da beta-oxidação onde há a formação e a liberação de uma molécula de Acetil-CoA e a participação da enzima Acil-CoA aceltransferase. Esta etapa trata-se de um processo irreversível.

Após formado, o Acetil-CoA entra no Ciclo de Krebs na presença de Oxaloacetato proveniente dos carboidratos para a formação do Citrato e dar continuidade no processo. Caso não entre no ciclo, há a formação de corpos cetônicos.

3.2- Cetose

Os corpos cetônicos são importantes fontes de energia para os tecidos periféricos. Acontecem quando o indivíduo fica em jejum prolongado, pois o organismo começa a diminuir a glicose e passa a utilizar ácidos graxos e aminoácidos como combustível preferencial. Em situação de jejum ou baixa concentração de glicose plasmática ocorre a síntese de corpos cetônicos no fígado e os mesmos são oxidados pelos tecidos extra-hepáticos, resultando em energia através do ciclo de Krebs.

Normalmente, a síntese de corpos cetônicos é relativamente baixa. Quando acumula acetil-CoA (por exemplo no diabetes hiperglicêmico ou em baixa concentração de glicose) a enzima tiolase catalisa a condensação de 2 moléculas de acetil-CoA formando acetoacetil-CoA, que, em seguida deriva os três compostos denominados de corpos cetônicos (acetoacetato, acetona e β-hidroxibutirato).

As reações de síntese de corpos cetônicos ocorrem na matriz de mitocôndrias hepáticas. O HMG-CoA é também um intermediário na síntese de esterol. No pH do plasma sanguíneo, os corpos cetônicos dissociam, liberando H+ e podendo acarretar acidose metabólica (cetoacidose).

Referências Bibliográficas 
– BLACKSTOCK, J. C. Biochemistry. Oxford: Butterworth, 1998.
– LEHNINGER, A. L. Princípios de Bioquímica. 4. ed. São Paulo: Sarvier, 2006.
– STRYER, L. Bioquímica. 4.ed. Rio de Janeiro: Guanabara-Koogan, 1996.
– VOET, D., VOET, J.G., PRATT, C.W. Fundamentos de bioquímica. Porto Alegre: Artmed, 2000.
Autor: Robson Diego Calixto – Graduando de Bacharelado em Odontologia pelo Centro de Ensino Superior dos Campos Gerais – CESCAGE.

A partir da ligação peptídica entre outros aminoácidos (mais de 40), formam uma cadeia que conhecemos por proteínas.

De acordo com sua classificação, os aminoácidos de dividem de acordo com sua necessidade orgânica (essenciais e não essenciais) e quanto ao destino de sua cadeia (aminoácidos glicogênicos, cetogênicos e glicocetogênicos).

As proteínas são moléculas responsáveis pelo funcionamento celular. Ajudam no transporte específico de substâncias, movimento das organelas no interior da célula, auxiliam em reações bioquímicas, possuem função estrutural, possuem função hormonal, dentre muitas outras. De acordo com sua classificação, podem ser globulares, fibrosas, conjugadas, associadas à membrana, anticorpos e enzimas.

1- Metabolismo dos aminoácidos

As proteínas ingeridas através da dieta são hidrolisadas pelo trato gastrointestinal em aminoácidos. Em seguida, os aminoácidos ingeridos para a síntese de proteínas e os aminoácidos restantes são oxidados para fornecimento de energia.
Na reação de oxidação, há a retirada do grupo amina da estrutura do aminoácido, onde, este grupo poderá formar ureia e a estrutura que sobra denomina-se alfa-cetoácidos. A partir das próximas reações, o alfa-cetoácido através de seu radical livre poderá formar corpos cetônicos ou glicose que posteriormente participará do Ciclo de Krebs e cadeia respiratória.

1.1 – Reação de transaminação
Para que os aminoácidos possam ser utilizados como fonte de energia, devem primeiramente sofrer a transferência (retirada) do seu grupo amino. Nesta reação, geralmente é formado o alfa-cetoácido e participam da reação as enzimas transaminases e amenotransgerases. Vale lembrar que a vitamina B6 (peridoxal fosfato) é a dependência desse tipo de reação, pois são o grupo prostético das aminotrasferases.
Logo após a ocorrência dessa reação, o grupo amino retirado é transportado formando o Glutamato que, posteriormente, quando ocorre novamente a retirada desse grupo (agora pela reação de desaminação) há a formação do alfa-cetoglutarato.

1.2 – Reações de desaminação
São reações onde há a obtenção do grupo amina, proveniente das reações de transaminação. Neste momento, há a formação da amônia e posteriormente a ureia. Tal reação acontece na mitocôndria, é dependente de água, enzima responsável por esta conversão é a glutamato desidrogenase e há a formação de NADPH + H⁺.

Logo após essa reação, a amônia é transportada dos tecidos para o fígado e rins através da Alanina (formada através da junção do Piruvato com a amônia) e da Glutamina (junção do Glutamato com a amônia). Chegando em tais destinos, a Alanina transfere a amônia para o alfa-cetoglutarato no fígado o qual é transportado até os músculos para posterior formação do glutamato. Ainda, no fígado ocorre o ciclo da ureia e nos rins a liberação de duas moléculas de amônia.

1.3 – Ciclo da Ureia
Processo que acontece no fígado, onde a amônia produzida pela desaminação dos aminoácidos se convertem em ureia.

Este processo se inicia através da reação da amônia mais o CO2 formando o Carbamil Fosfato na mitocôndria, onde, em reação com a Ornitina, formará a Citrulina e será liberada para o citosol. Lá, ao reagir com o Aspartato formará o Argininossuccinato. Em seguida, através da reação dos mesmos, haverá a formação da Arginina + Fumarato. Por fim, a Arginina se transformará em Ureia e Ornitina (a qual poderá ser transportada novamente para a mitocôndria para se iniciar novamente o ciclo).

Referências Bibliográficas
– BLACKSTOCK, J. C. Biochemistry. Oxford: Butterworth, 1998.
– LEHNINGER, A. L. Princípios de Bioquímica. 4. ed. São Paulo: Sarvier, 2006.
– STRYER, L. Bioquímica. 4.ed. Rio de Janeiro: Guanabara-Koogan, 1996.
– VOET, D., VOET, J.G., PRATT, C.W. Fundamentos de bioquímica. Porto Alegre: Artmed, 2000.

Autor: Robson Diego Calixto – Graduando de Bacharelado em Odontologia pelo Centro de Ensino Superior dos Campos Gerais – CESCAGE.

1- Reações de Oxirredução:

São reações, as quais, ocorre a transferência de elétrons de um composto para outro através de agentes redutores e oxidantes.

2- Processos metabólicos essenciais

Define-se metabolismo como a atividade celular altamente dirigida e coordenada, envolvendo sistemas multi-enzimáticos, o qual obtém energia através da oxidação de substâncias. No geral, podemos considerar metabolismo como a soma de todas as transformações bioquímicas que ocorrem na unidade básica funcional (célula) ou organismo num todo.
As principais vias metabólicas são: glicólise, ciclo de Krebs, fosforilação oxidativa, via das pentoses, ciclo da ureia, beta-oxidação, gliconeogênese, glicogênese e glicogenólise.
Para o entendimento de cada via, duas formas de processos/reações metabólicas são necessárias:

• Anabolismo: é um tipo de processo/reação metabólica para obtenção de substâncias complexas a partir da síntese (união) de sustâncias mais simples, consumindo energia. Ex: fotossíntese.
• Catabolismo: é um tipo de processo/reação metabólica para degradação (quebra) de moléculas mais complexas à formação de moléculas mais simples, gerando energia. Ex: glicólise, beta-oxidação.

De acordo com as reações metabólicas, acredita-se que o anabolismo seja divergente e o catabolismo convergente:

3 – Estágios/Etapas dos processos metabólicos

Para um efetivo processo, dividimos os processos metabólicos em 3 etapas:

– No primeiro estágio, há a quebra de moléculas orgânicas (aminoácidos, lipídeos e carboidratos) maiores em menores através de processos de oxidação a fim de produzir moléculas de com dois átomos de carbono (os grupos Acetil) para se ligarem com as moléculas de coenzima A, formando um intermediário denominado Acetil-CoA.

– No segundo estágio, as moléculas de Acetil-CoA são lançadas numa grande via catabólica denominada de Ciclo de Krebs, as quais, são degradadas enzimaticamente liberando átomos de hidrogênio ricos em energia e também moléculas de CO2.

– No terceiro e último estágio, os átomos de hidrogênio são separados em prótons e elétrons ricos em energia. Os elétrons são transferidos ao longo de uma sequência de moléculas transportadoras até o oxigênio molecular, o qual é reduzido para formar água. Neste processo, a energia liberada, é conservada na forma de ATP.

4 – Moléculas energéticas importantes aos processos metabólicos

Sabe-se que nos processos metabólicos 3 moléculas energéticas são importantes: ATP, NAD e FAD.

O ATP (Adenosina Trifosfato) é uma forma química de armazenamento, formado pela união de um nucleosídeo (adenida + ribose) à três fosfatos através da ligação fosfodiester.  Para que haja a utilização da molécula de ATP, o fosfato é transferido para um reagente ou enzima, fornecendo energia livre e possibilitando as demais reações sucessoras.

De acordo com o número de fosfatos, ainda, podem se apresentar em ADP (adenosina difosfato) e AMP (adenosina monofosfato). Quanto à reação de transformação de ATP em ADP ou AMP trata-se de uma reação de redução visto que haverá a liberação de um íon fosfato e um H⁺. Ainda, nessa reação, há o gasto de uma molécula de H2O.

O NAD (Nicotinamida-adenina-dinucleotídeo) trata-se de uma coenzima na forma oxidada, formada por dois nucleotídeos e uma molécula de Nicotinamida. É uma substância aceptora de hidrogênio, o qual será transportado e transferido para outras substâncias nos processos metabólicos, com liberação de energia. Na forma reduzida, apresenta-se como NADH.

O FAD (Flavina-denina-dinucleotídeo) possui o mesmo papel nos processos metabólicos do que o NAD, diferenciando apenas na quantidade de ATP produzido a partir de cada um deles.

É uma substância formada por dois nucleotídeos e uma molécula de Flavina. Na forma reduzida, apresenta-se como FADH2.

REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS
– BLACKSTOCK, J. C. Biochemistry. Oxford: Butterworth, 1998.
– LEHNINGER, A. L. Princípios de Bioquímica. 4. ed. São Paulo: Sarvier, 2006.
– STRYER, L. Bioquímica. 4.ed. Rio de Janeiro: Guanabara-Koogan, 1996.
– VOET, D., VOET, J.G., PRATT, C.W. Fundamentos de bioquímica. Porto Alegre: Artmed, 2000.

Autor: Robson Diego Calixto – Acadêmico em Odontologia pelo Centro de Ensino Superior dos Campos Gerais – CESCAGE.

Os carboidratos, denominados também como hidratos de carbono, são formados por C, H, e O. Alguns ainda, podem apresentar em sua estrutura o N. Estão relacionados diretamente com o fornecimento de energia para as células e estão presentes em diversos alimentos. Além da função energética, possuem função estrutural, fazem parte do esqueleto vegetal e animal e participam da estrutura dos ácidos nucleicos (RNA e DNA) sob forma de ribose e desoxirribose.

De acordo com a quantidade de átomos de carbono em suas moléculas, os carboidratos podem ser divididos em monossacarídeos, dissacarídeos e polissacarídeos.

Monossacarídeos: ou açucares simples, consistem em uma única unidade cetônica. O mais abundante é o D-glucose (açúcar de 6 carbonos) e é a partir dele que muitos outros são formados. A classificação dos monossacarídeos também pode ser baseada no número de carbonos de suas moléculas; assim, as trioses são os monossacarídeos mais simples, seguidos das tetroses, pentoses, hexoses, heptoses, e assim por diante. São grandes exemplos de monossacarídeos as riboses (pentose), a glicose (hexose), a galactose (hexose), e a frutose (hexose).

Dissacarídeos: conhecidos como glicosídeos, são formados através de uma ligação glicosídica de dois monossacarídeos. Os principais dissacarídeos incluem a sacarose, a lactose e a maltose.

Polissacarídeos: são os açucares mais complexos, macromoléculas formadas pela união de milhares de unidades de monossacarídeos através de ligações glicosídicas, unidas em longas cadeias simples ou ramificadas. São os principais polissacarídeos o amido, o glicogênio e a celulose.

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1. Metabolismo de Carboidratos
Nos vertebrados, a glicose é transportada através do corpo pelo sangue. Quando as reservas de energia celular estão baixas, a glicose é degradada pela via glicolítica. As moléculas de glicose não necessárias para a imediata produção de energia, são armazenadas como glicogênio no fígado e músculo. Dependendo das necessidades metabólicas da célula, a glicose pode também ser empregada para sintetizar outros monossacarídeos, ácidos graxos e certos aminoácidos.

Os principais carboidratos da dieta são: o amido, a sacarose e a lactose. O glicogênio, a maltose, a glicose livre e a frutose livre constituem frações relativamente menores de carboidratos ingeridos. A absorção dos carboidratos pelas células do intestino delgado é realizada após hidrólise dos dissacarídeos, oligossacarídeos e polissacarídeos em seus componentes monossacarídeos.

As quebras ocorrem sequencialmente em diferentes segmentos do trato gastrointestinal por reações enzimáticas:

Alfa-amilase salivar: a digestão do amido inicia durante a mastigação pela ação α-amilase salivar (ptialina) que hidrolisa as ligações glicosídicas, com a liberação de maltose e oligossacarídeos.

Alfa-amilase pancreática: o amido e o glicogênio são hidrolisados no duodeno em presença da α-amilase pancreática que produz maltose e dextrinas (oligossacarídeos).

Enzimas da superfície intestinal. A hidrólise final da maltose e dextrina é realizada pela maltase e a dextrinase, presentes na superfície das células epiteliais do intestino delgado.
Após a absorção, a glicose no sangue aumenta e as células β das ilhotas pancreáticas secretam insulina que estimula a captação de glicose principalmente pelos tecidos adiposo e muscular.

Nos processos metabólicos dos carboidratos, algumas etapas (vias metabólicas) são essenciais para a obtenção da reserva energética: glicólise (anaeróbia e aeróbia), via das pentoses-fosfato, glicogênese, glicogenólise, gliconeogênese, ciclo de Krebs ou ciclo do ácido cítrico e cadeia respiratória ou fosforilação oxidativa.

1.1. Glicólise
Consiste na oxidação da molécula de glicose formando duas moléculas de ATP e duas moléculas de Ácido Pirúvico. Acontecendo no hialoplasma, é um processo de catabolismo, anaeróbio e aeróbio, universal.

Consiste numa sequência de 10 reações e duas fases: preparatória (compreendem 5 reações nas quais a glicose é fosforilada por dois ATP e convertida em duas moléculas de gliceraldeído−3−fosfato) e de pagamento (as duas moléculas de gliceraldeído−3−fosfato são oxidadas pelo NAD+ e fosforiladas em reação que emprega o fosfato inorgânico. O resultado líquido do processo total de glicólise é a formação de 2 ATP, 2 NADH e 2 piruvato, às custas de uma molécula de glicose).

Em organismos e tecidos aeróbios, em condições aeróbias, o Piruvato é oxidado (com perda do grupo carboxílico) originando o grupo Acetil-CoA que depois é oxidado a CO2 durante o Ciclo de Krebs. Em organismos e tecidos em condições de pouco oxigênio ou em condições anaeróbias, o Piruvato é reduzido a Lactato ou convertido a Etanol + CO2.

O lactado (proveniente da glicólise anaeróbia) é produzido pelo organismo após a queima da glicose para fornecimento de energia sem a presença de oxigênio. Em atividades físicas de longa duração, por exemplo, o suprimento de oxigênio nem sempre é suficiente. O organismo busca energia em fontes alternativas, produzindo o lactato. O acúmulo desta substância nos músculos pode gerar uma hiperacidez que causa a dor e desconforto logo após o exercício físico.

1.2. Via das pentoses-fosfato
Processos de síntese das pentoses, CO2 e o NADPH, onde, se trata de uma via metabólica alternativa à glicólise para a oxidação da glicose que não requer e não produz ATP.
A via das pentoses-fosfato ocorre no citosol em duas etapas: etapa oxidativa e a etapa não−oxidativa. Na etapa oxidativa a glicose−6−fosfato é convertida à ribulose−5−fosfato acompanhada pela formação de duas moléculas de NADPH. A etapa não−oxidativa envolve a isomerização e condensação de várias moléculas diferentes de açúcar. Três intermediários do processo são utilizados em outras vias: a ribose−5−fosfato, a frutose−6−fosfato e o gliceraldeído−3−fosfato.

Alternativamente, a via das pentoses−fosfato pode ser concebida como um “desvio” para a produção de frutose−6−fosfato a partir da glicose−6−fosfato. Tanto a glicose−6−fosfato como o gliceraldeído−3−fosfato produzidos pela via das pentoses−fosfato podem ser metabolizados a piruvato e, finalmente, oxidado no sistema enzimático mitocondrial.

1.3. Glicogênese
É o processo de síntese do glicogênio a partir da condensação de muitos monômeros de glicose. O glicogênio é armazenado em grânulos intracelulares que também contêm as enzimas que catalisam as reações para a sua síntese e degradação. A glicose armazenada sob a forma de glicogênio no fígado e músculos destinam-se a diferentes funções, como reservatório de glicose à corrente sanguínea e combustível para gerar ATP durante atividade muscular.

Tal processo ocorre logo após a ingestão do alimento, quando os teores de glicose estão elevados na corrente sanguínea. O Lactado é formado nos eritrócitos por glicose é captado pelo fígado e convertido em Glicose-6-fosfato. Após, a glicose−6−fosfato é convertida reversivelmente a glicose−1−fosfato pela fosfoglicomutase e, em presença da UDP−glicose−pirofosforilase, a glicose−1−fosfato reage com a trifosfato de uridina (UTP), para produzir UDP−glicose uma forma “ativada” de glicose.

A unidade glicosil de UDP−glicose é transferida para uma extremidade não−redutora do glicogênio já existente, resultando na anexação de uma nova unidade de glicose. A UDP é reconvertida a UTP à custa de ATP por meio de uma reação de transferência do grupo fosforil catalisada pela nucleosídio−difosfato– cinase.

O glicogênio é uma estrutura amplamente ramificada com pontos de ramificações a cada 8 a 14 resíduos. A ramificação é resultante da ação da enzima amilo-transglicosilase (enzima de ramificação). Essa enzima transfere um fragmento de 6 ou 7 resíduos de glicose, da extremidade não-redutora de uma cadeia para o grupo OH do C6 de uma unidade de glicose na mesma ou em outra cadeia de glicogênio, de modo a formar um enlace onde é estabelecido um ponto de ramificação.

Após a ocorrência de ramificações, unidades de glicose podem ser acrescentadas a partir de resíduos glicosil provenientes da UDP−glicose aos terminais não−redutores de cada uma das cadeias originais ou das ramificações, por meio da glicogênio−sintase. Quando o n° suficiente de unidades são adicionadas, desse modo, ocorrem novas ramificações.

A síntese de glicogênio necessita a existência de uma cadeia de glicogênio já constituída, à qual são adicionados novos resíduos de glicose. Na primeira etapa da síntese, uma glicosil−transferase liga o primeiro resíduo de glicose a um grupo OH de uma proteína chamada glicogenina que atua como molde inicial. Essa, por autocatálise, incorpora novos resíduos de glicose, até formar uma pequena cadeia de até sete resíduos doados pela UDP-glicose, produzindo uma molécula nascente de glicogênio. Nesse ponto, a glicogênio−sintase inicia a síntese do glicogênio, enquanto a glicogenina desliga-se do polímero.

1.4. Glicogenólise
É o processo de conversão do glicogênio em glicose, através da degradação do glicogênio em uma clivagem sequencial de resíduos de glicose a partir das extremidades não-redutoras das ramificações do glicogênio.

A partir do rompimento das ligações pela enzima glicogênio-fosforólise, há a formação do α−D−glicose−1−fosfato. A glicogênio-fosforilase remove unidades sucessivas de glicose ao longo da cadeia até restarem quatro resíduos de um ponto de ramificação. A continuação da degradação ocorre depois da transferência de uma unidade de três resíduos de glicose da ramificação sob a ação da enzima de desramificação do glicogênio, para a extremidade não-redutora de outra ramificação, ou seja, acontece o rompimento de uma ligação com a formação de uma nova ligação. Em sua nova posição, os resíduos de glicose são liberados pela ação da glicogênio-fosforilase.

A remoção do resíduo glicosil restante ligado à cadeia principal é realizada por hidrólise pela mesma enzima de desramificação com a formação de glicose e glicogênio não ramificado. Desse modo, é explicado o aparecimento de pequenas quantidades de glicose livre. O produto final das reações de degradação do glicogênio é a glicose−1−fosfato que é convertida em glicose−6−fosfato pela fosfoglicomutase. A glicose−6−fosfato pode ser utilizada pela glicólise ou pela via das pentoses-fosfato e no fígado, a glicose-6-fosfato também sofre a ação da glicose−6−fosfatase para formar glicose.

1.5. Gliconeogênese
É o processo de formação de novas moléculas de glicose a partir de moléculas menores, como precursores não-glicídicos (lactato, piruvato, glicerol, cadeias carbonadas). Entre as refeições, os teores adequados de glicose sanguínea são mantidos pela hidrólise do glicogênio hepático. Quando o fígado esgota seu suprimento de glicogênio (exemplo, jejum prolongado ou exercício vigoroso), a gliconeogênese fornece a quantidade apropriada de glicose para o organismo.

Considerando o piruvato como ponto inicial da gliconeogênese, as reações podem ser comparadas com as da via glicolítica, porém, no sentido inverso. Muitas das enzimas e intermediários são idênticos. Sete reações são reversíveis, no entanto, três são irreversíveis e devem ser contornadas por meio de outras reações catalisadas por enzimas diferentes.

1.6. Ciclo de Krebs ou Ciclo do Ácido Cítrico
Trata-se de uma via catabolítica cíclica de oxidação total da glicose a CO2 e H2O, com liberação de energia. Tal processo só ocorre em condições aeróbicas, na matriz mitocondrial.

Antes de entrar no ciclo, após a oxidação da molécula de glicose (pelas diversas vias) a Piruvato, este é transportado do citosol até a matriz mitocondrial por uma translocase específica para ser descarboxilado a Acetil-CoA. Para a formação de Acetil-CoA participa do processo o complexo multienzimático piruvato desidrogenase, além de outras enzimas como a CoA-ácido pantotênico e a vitamina B3 (NAD⁺).

Após formado, o Acetil-CoA entra no ciclo e através de uma reação de condensação com o Oxaloacetato formando o Citrato. A reação é catalisada pela enzima citrato sintetase. Neste processo, há a liberação da coenzima A, que fica livre para atuar na descarboxilação oxidativa de outra molécula de Piruvato e formar uma nova molécula de Acetil-CoA capaz de entrar no ciclo.

Após formado o Citrato, através de uma reação de desidrogenação, este é convertido a Isocitrato via Cis-Aconitato através da enzima aconitase. Trata-se de uma reação reversível.

O Isocitrato sofre de desidrogenação pela ação da enzima isocitrato desidrogenase (enzima ligada à coenzima NAD⁺) resultando na formação na molécula de Alfa-Cetoglutarato e CO2. Nessa reação irreversível há a liberação de NADH + H⁺.
Após a formação do Alfa-Cetoglutarato, através de uma reação de descarboxilação oxidativa, o mesmo é oxidado a Succinil-CoA e CO2 pela ação do complexo alfa-cetoglutarato desidrogenase, enzima ligada à coenzima NAD⁺. Nessa reação irreversível, também há a formação de NADH + H⁺.

O Succinil-CoA é um composto de alta energia. Fosforila a Guanosina Difosfato (GDP) a Guanosina Trifosfato (GTP) pela ação enzimática da succinil-CoA sintetase. Nesta reação de fosforilação em nível de substrato, ocorre a liberação do Succinato, da coenzima A e a formação de um grupo fosfato terminal de alta energia do GTP a partir de GDP + Pi.
Após a formação do Succinato pela reação reversível, o mesmo passa por uma reação de desidrogenação até a formação da molécula de Fumarato. Tal processo é catalisado pela enzima succinato desidrogenase, a qual contém FAD ligada covalentemente, formando FADH2.

Através da catalização do Fumarato a partir da enzima fumarato desidrogenase (fumarase) e de uma reação reversível de hidratação, há a formação do Malato.
Por fim, na última reação do Ciclo de Krebs ocorre a desidrogenação do malato a Oxaloacetato e o início de um novo ciclo. Esta reação é catalisada pela enzima malato desidrogenase a qual está ligada à coenzima NAD⁺. Nessa reação reversível, há a formação de NADH + H⁺.

1.7.  Fosforilação Oxidativa
Após o Ciclo de Krebs, este é um processo metabólico de síntese do ATP a partir da energia liberada pelo transporte de elétrons na cadeia respiratória. Ocorrendo nas cristas mitocondriais, é um sistema de transferência de elétrons provenientes do NADH e FADH2 (estas coenzimas são carreadoras do O2, o qual serve como aceptor de H⁺).

Durante o fluxo de elétrons, há liberação suficiente de energia livre para a síntese de ATP nos sítios de fosforilação oxidativa. Neste fluxo, os elétrons são passados de molécula para molécula nos citocromos presentes nas cristas mitocondriais. Estes “pulam” de um citocromo para outro até chegar no O2 e fazer a liberação de energia convertida em ATP.

Neste processo, o NADH se liga ao complexo I e transfere seus elétrons para este complexo, iniciando a cadeia de transporte de elétrons. Este complexo é um canal de prótons e bombeia 4 prótons para o espaço intermembranar e transfere elétrons para a ubiquinona (uma proteína inserida na membrana). A ubiniquona transfere os elétrons para o complexo III (bomba de prótons), que bombeia mais 2 prótons para o espaço intermembranar. Os elétrons são transportados pelo complexo III até o citocromo C (que só transfere elétrons) e deste para o complexo IV que além de ser uma bomba de prótons (bombeia 4 prótons) transfere elétrons para o oxigênio reduzindo-o até H2O.   Desta maneira, a cada um NADH que inicia esta via, 10 prótons são bombeados para o espaço intermembranar.

O FADH2 possui afinidade ao complexo II, que não é uma bomba de prótons, transfere seus elétrons para a ubiquinona e daí em diante tudo se repete. O FADH2 é responsável pelo bombeamento de 6 prótons para o espaço intermembranar.

Estes prótons retornam através da ATP síntase e são responsáveis pela maior síntese de ATP que acontece na mitocôndria.

1.8. Rendimento total (em ATP) do processo metabólico
A partir da oxidação de uma molécula de glicose durante o metabolismo aeróbico, tem-se um saldo final de 38 ATP.

Na glicólise, através da oxidação de glicose em Ácido Pirúvico há a formação de 2 moléculas de ATP através da fosforilação no nível de substrato e, ainda, com produção de 2 NADH há a formação de 6 moléculas de ATP através da fosforilação oxidativa na cadeia de transporte de elétrons.
Na etapa preparatória, através da formação de Acetil-CoA e produção de 2 NADH há a formação de 6 moléculas de ATP através da fosforilação oxidativa na cadeia de transporte de elétrons.

E por fim, no Ciclo de Krebs, na oxidação de Succinil-CoA a Ácido Succínico ocorre a formação de 2 GTP (equivalentes a ATP) na fosforilação no nível de substrato; 18 ATP através da produção de 6 NADH na fosforilação oxidativa na cadeia transportadora de elétrons e 4 ATP através da produção de 2 FADH2 na fosforilação oxidativa na cadeia de transporte de elétrons.

Mesmo com o saldo teórico final de 38 ATP, na maioria das células eucarióticas, somente há a formação de 36 ATP visto que alguma energia é perdida quando os elétrons são transportados através da membrana mitocondrial, que separa a glicólise (no citoplasma) da cadeia transportadora de elétrons (nas cristas mitocondriais).

Autor: Robson Diego Calixto, acadêmico do curso de odontologia pelo Centro de Ensino Superior dos Campos Gerais – CESCAGE.
Fonte da imagem em destaque: http://thescienceofeating.com
Referências Bibliográficas
– BLACKSTOCK, J. C. Biochemistry. Oxford: Butterworth, 1998.
– LEHNINGER, A. L. Princípios de Bioquímica. 4. ed. São Paulo: Sarvier, 2006.
– STRYER, L. Bioquímica. 4.ed. Rio de Janeiro: Guanabara-Koogan, 1996.
– VOET, D., VOET, J.G., PRATT, C.W. Fundamentos de bioquímica. Porto Alegre: Artmed, 2000.

Sua capacidade em manter a estabilidade interna e/ou suas condições estáveis é chamada de homeostase, termo de origem grega (homois – semelhante e stasis – equilíbrio).
Mas já parou para pensar por que e como a homeostase acontece? Quais os elementos essenciais para tal? Qual a importância do seu conhecimento por parte do cirurgião-dentista? Pois bem, são perguntas muito importantes e que devem serem levadas muito em conta antes de qualquer procedimento odontológico.

Para entendermos sobre o assunto, vamos falar dos principais coadjuvantes da homeostase: elementos-traço.

O que são elementos-traço e qual sua importância na odontologia?

Sabemos que para a homeostase (equilíbrio) muitos processos internos acontecem, seja orgânicos e/ou inorgânicos. Por muito tempo acreditou-se que nos seres vivos, por conta de sua composição, somente os elementos e compostos orgânicos eram indispensáveis para a vida, e os comumente chamados de inorgânicos eram dispensáveis.

Contudo, agora sabemos que mesmo em baixas concentrações, os elementos e compostos inorgânicos são de grande valia no que diz respeito ao balanceamento dos processos fisiológicos e metabólicos nos seres vivos.

Sendo assim, os elementos-traço (chamados de traços pela sua baixa concentração) são um conjunto de elementos inorgânicos que, juntamente com os orgânicos, são indispensáveis para o equilíbrio da vida.

A falta desses elementos é responsável por várias desordens fisiológicas e patológicas que podem atrapalhar muito durante um procedimento odontológico ou no planejamento.

Partindo desse pensamento, não é muito difícil perceber sua importância na odontologia e de seu conhecimento por parte do cirurgião-dentista. Deficiência no crescimento dental e de tecidos adjacentes, cicatrização de feridas cirúrgicas, falha na resposta imunológica, alteração dos sentidos, entre outras desordens, são grandes exemplos da quebra desse equilíbrio interno.

Como os elementos-traço estão divididos e como podem ser encontrados?

Muitos elementos-traço já estão presentes e abundantes do organismo humano, já outros são adquiridos através de uma alimentação saudável.

Quais as principais funções dos elementos-traço?

Entre as principais estão:

• Através de proteínas específicas que contenham Fe ou Cu, transportam e ativam moléculas de oxigênio;
• Utilizados pelos sistemas para transportes de elétrons;
• Participam de processos de oxirredução (reações de oxidação e redução);
• Participam como elementos centrais em reações catalíticas;
• Participam como elementos centrais em reações ácido-base;
• Função estrutural nos diversos sistemas biológicos.

Quais os principais elementos-traço e suas patologias importantes na odontologia?

A falta de elementos-traço são responsáveis por diversas patologias e/ou desordens, como:

Ferro (Fe): anemias, problemas de toxidez, problemas de absorção e desordens nos tampões biológicos, aftas;

Zinco (Zn): falhas nos processos catalíticos do tipo ácido-base, deficiências no crescimento, deficiência na cicatrização, deficiência na resposta imunológica, desordens emocionais, problemas relacionados com o paladar, leucopenias, halitose;

Cobre (Cu): falha em processos enzimáticos, podem ou não estar relacionadas a desordens como tumores cancerígenos, doença de Menkes, dificuldade na atividade anti-inflamatória e antiulcerosa;

Magnésio (Mg): irritabilidade, impaciência e intolerância à ruídos e barulhos repetitivos, contrações musculares frequentes, dificuldade para dormir, alterações no sistema imunológico, alterações no transporte da membrana celular (o que pode dificultar a anestesia), alterações na permeabilidade vascular, má regulação no ritmo cardíaco, alterações na agregação plaquetária, má formação de dentes e ossos (em conjunto com o Ca);

Cromo (Cr): dificuldade no funcionamento das rotas metabólicas associadas a carboidratos e lipídeos, pode ou não estar relacionado com diabetes;

Vanádio (V): pode ou não estar relacionados à diabetes;

Selênio (Se): associado com desordens nos mecanismos de defesa celular frente ao ataque por radicais livres, doenças cardíacas, problemas nas articulações e estrutura óssea;

Cobalto (Co): relacionado a anemias, quadros de fadiga, dores na língua e desordens hematológicas (diminuição de eritrócitos);

Cálcio (Ca): câimbras, pressão arterial elevada, fraqueza de ossos e estruturas dentais, problemas na contração muscular, ansiedade, irritabilidade, periodontite, artrite, cárie, inchaços mais frequentes;

Flúor (F): alta atividade cariogênica, enfraquecimento da estrutura dental, piorreia, suscetibilidade a infecções, problemas renais frequentes, língua escura;

Sódio (Na): náuseas, azia, dores de garganta frequentes, xerostomia, enrijecimento de artérias, erupções na pele;

Potássio (K): náuseas frequentes, fraqueza, palpitação cardíaca, câimbras, alterações no sistema nervoso;

Iodo (I): memória fraca, saliva fétida, paciente relata sensação de gosto gorduroso na boca, descamação da pele, falta de ar constante;

Cloro (Cl): problemas renais frequentes, possíveis problemas ósseos, fraqueza, ansiedade;

Zinco (Zn): alterações no sistema imunológico, dificuldades de cicatrização, alteração no paladar, alteração de crescimento, aumento dos níveis de glicose no sangue, dificuldade de restauração do tecido gengival, suscetibilidade a infecções, anorexia.

Sem sombra de dúvidas, todo e qualquer conhecimento por parte do cirurgião-dentista frente à homeostase do indivíduo é de extrema importância para o sucesso do procedimento odontológico.

Com o domínio dos elementos-traço, você será capaz de planejar um adequado atendimento, respeitando as limitações ou liberdade específica para cada procedimento.

Desordens causadas pela insuficiência de elementos-traço são capazes de complicações durante processos de anestesia, da execução de procedimentos e na própria terapêutica adotada pelo profissional.

Autor: Robson Diego Calixto, acadêmico do curso de odontologia pelo Centro de Ensino Superior dos Campos Gerais – CESCAGE.
Imagem em destaque: http://revistaw.com.br/animacoes-em-css/
Referências Bibliográficas
BARAN, E.J. Trace elements supplementation: Recent advances and perspectives. Mini-Reviews in Medicinal Chemistry, v. 4, p.1-9, 2004.
BARAN, E.J. Selenio: la importancia de un elemento traza esencial. Ciencia y Investigación, v. 50, p. 3943, 1997.
GUYTON, A. Tratado de Fisiologia Médica. 11.ed. Rio de Janeiro: Elsevier, 2006.
LEHNINGER, A. L. Princípios de Bioquímica. 4. ed. São Paulo: Sarvier, 2006.

Quando o dente já apresenta algum sinal de erosão, o paciente deve procurar o dentista, na tentativa de reverter o quadro. Pode-se optar por tratamentos restauradores, orientação de escovação e dieta. Os sinais iniciais são: sensibilidade e descoloração. Já os sinais avançados podem ser: descoloração acentuada, fissuras e sensibilidade severa.
Algumas medidas que podem ser tomadas para evitar a erosão são:

• evitar escovar os dentes imediatamente após consumirem alimentos ácidos;
• ao ingerir bebidas ácidas, não deixar que fiquem na boca por períodos prolongados;
• optar, sempre que possível, por usar um canudo que chegue até a parte posterior da boca;
• escovar os dentes suavemente e com uma escova de cerdas macias.

A erosão por meios ácidos deve ser considerada um problema sério, podendo levar, em algum casos mais avançados, a destruição de parte ou de toda estrutura dental.

O órgão dental é um sistema complexo que envolve tecido mineralizado, ósseo, conjuntivo, nervoso e fibroso. Cada parte desse sistema tem uma função importante para o equilíbrio bucal. A seguir, você pode conferir um Infográfico que mostra de forma interativa, como o órgão dental é disposto:

Fontes de proteína

• Animal – carnes/ovos/leites;
• Vegetal – soja/cereais/vegetais em geral.

A.a – unidade estrutural da proteína

• São considerados ácidos carboxílicos alfa amínicos.

São 2 os A.a utilizados para fabricar proteínas.
Classificação

• Essenciais: 9 A.a.
• Não essenciais: 11 A.a.

Em pH fisiológico os aminoácidos estão ionizados.
O radical ou cadeia lateral

• Determina o tamanho, a forma e a reatividade.

Pode ser:

• Apolar – Hidrofóbico (não se mistura com a água);
• Polar – Hidrofilico (afinidade com H₂O) possuem carga +/-

Ex.:
 
Fenilalanina: A.a doce utilizado em substituição ao açucar em bebidas;
Utilizado por diabeticos e combate as caries.
Fenilcetoneiria: Doença na qula o individuo não consege utilizar fenilalanina.
 
Diagnostico

• Teste do pezinho;
• ¯QI;
• Retardo mental.

Peptídeos

 
 
 
União de 2 ou mais aminoácidos
Glicemia / Insulina – regula a glicose no sangue.
Glucagon – 29 A.a.
Classificação dos PTN – quanto de tamanho
Aminoácido – Unidade estrutural da PTN.

• Oligopeptídeos – Até 50 a.a (glucagon);
• Polipeptídeos – Até 100 a.a (insulina);
• Proteína – mais que 100 a.a.

Organização estrutural das proteínas
1 – Sequência de aminoácidos na cadeia peptídica.
2 – Ocorrem ligações entre radicais de aminoácidos próximos na cadeia peptídica. Dobramento
3 – Ocorrem ligações entre radicais de a.a distantes na cadeia peptídica. Enovelamento
4 – União de 2 ou mais estruturas 3ª^s.
Desnaturação proteica
Alteração da estrutura funcional de uma proteína que pode provocar perda da função.
Agentes desnaturalizantes:

• Temperatura (febre);
• pH (acidose e alcalose);
• Metais pesados (mercúrio – liga de amálgama);

Classificação das Proteínas

Função

1. Regulatória – Hormonal;
2. Regulatória – Equilibrar o pH;
3. Estrutural – Ligamento periodontal;
4. Nutricional;
5. Transporte;
6. Defesa;
7. Função enzimática.

Conteúdo baseado na aula do prof João Armando Brancher, Universidade Positivo
Contribuição: Leonardo Martins Sant’Anna, Biotecnologia

Fases da digestão

A) Fase gástrica

• A ação mastigatória dos dentes promove a desnaturação inicial da PNT (proteína);
• Ocorre no estômago e exige a presença de enzimas digestivas.

B) Fase pancreática

• Exige a participação do pâncreas que está localizado na curvatura do duodeno no terço proximal do intestino delgado.

C) Fase intestinal

• No intestino ocorre o termino da digestão;
• As células do intestino liberam colecistoquinina que tem duas ações;

Colecistoquinina – hormônio liberado/produzido pelo intestino – (Hormônio da saciedade)

1° Ação (C₁) – diminui motilidade estomacal;
2° Ação (C₂) – Maior secreção de enteropeptidase (enzimas intestinas).

Absorção de aminoácidos
Absorver – significa retirar do intestino e jogar no sangue.
Existem duas modalidades de absorção intestinal:

• Transporte ativo
• Transporte passivo

Destino dos aminoácidos circulantes
Fígado – os aminoácidos chegam até o fígado pelo sistema porta hepático (S.P.H)
O que acontece com aminoácidos no fígado?

A) Esqueleto carbônico – usado para produzir energia;

B) Grupo amino – é toxico e deve ser eliminado.
O fígado converte o NH₂ em amônia e uréia.
A uréia é menos toxica e solúvel em H₂O;
A uréia é devolvida para o sangue e secretada pelos rins.

E se os rins falharem?
Insuficiência renal.

Obs.: Ataca de ureia no sangue do intestino suficiente renal ela aumenta (hiperuremia).
I.R – perda da função dos rins classificação:

Aguda X Crônica

I.R aguda – perda rápida da função renal
Causas:

• Diminuição da circulação sanguínea para os rins. Ex: por trauma;
• Anormalidade dos rins;
• Obstrução do sistema coletor.

I.R crônica – perda lenta e progressiva da função renal
Causas:

• Nefropatia – pode estar relacionada com hipertensão persistente;
• Glomerulonefrite – inflamação do glomerulo;
• Infecções renais;
• Diabetes – principal causador de I.R crônica.

Diagnóstico
Exame de sangue

• Taxa de ureia no sangue;
  Exame de urina

• Proteínas;

Tratamento (TTO)

Aguda – aumentar o volume de sangue (volumia) solução salina desobstruir ductos.

Crônica – Dialise peritoneal (utiliza a membrana peritoneal)

• Infusão (quando o liquido entra);
• Permanência (ocorrer a difusão);
• Drenagem (para o liquido ir para a bolsa de drenagem).

Hemodiálise (filtra o sangue e devolve ao organismo extracorporeamente) curiosidade = o coração bombeia mais (cardiomegalia).

Conseqüências = hipertensão arterial, anemia severa, descalcificação, desnutrição, hepatite, aumento do peso.

Transplante renal = não se tira o rim, coloca-se o 3º.

Alterações bucais em pessoa com Insuficiência renal
Manifestações bucais

• Xerostomia – falta de produção salivar;
• Estomatite urêmica – ureia;
• Alterações radiográficas dos ossos maxilares – descalcificação;
• Formação cálculo dentário;
• Reduções nas velocidades de fluxo salivar;
• Relação a carie dental.

Considerações finais
I.R assim como a diabetes, aterosclerose e obesidade, é uma doença multifuncional que afeta centenas de milhares de pessoas.
Sintomas = 75% da função renal

Conteúdo baseado na aula do prof João Armando Brancher, Universidade Positivo
Contribuição: Leonardo Martins Sant’Anna, Biotecnologia

Representação esquemática

1. A) Sitio ativo – local de ligação do substrato.
2. B) Reação catalítica – reação de quebra, degradação (digestão)
3. C) Lise – lipólise – quebra de gordura

Reação anabólica


São reações de síntese (formação)
Gênese    lipogênese = formação de gordura

Substrato
“Alvo” da enzima. Moléculas ou substâncias que as enzimas atuam sobre.


 

• Especifica para cada enzima.

Enzimologia

Sitio ativo

• Enzimas podem ser inibidas (bloqueada);
• ATB (antibióticos) – são os principais exemplos de inibidores enzimáticos.

Inibição enzimática

Inibidor enzima reversível
1 – I. E. R competitiva

• Existe competição entre o substrato e o inibidor no sitio ativo;
• O inibidor para e não tem reação.

 
2 – I.E.R não competitiva

• Não existe competição porque existe 2 ou mais sítios ativos.

Inibidor enzima irreversível

• O sitio ativo da enzima é bloqueado de maneira definitiva.
  – Enzimas podem ser desnaturadas

pH / Temperatura / Metais pesados / Agitação mecânica

Enzimas podem ser usadas para diagnosticar doenças

 
Enzimas aumentam a velocidade das reações químicas, mas não afetam o equilíbrio das reações.
E+S >  ES = E + P

Cinética das enzimas

• Toda enzima precisa de temperatura e pH ótimos para trabalhar;
• Alterações drásticas de pH e/ou temperatura podem desnaturá-las.
  
  

Enzimas alotérmicas

São reguladas por fatores que podem:

1 – Ativar enzima
2 – Inibir a enzima

*Possuem mais do que um sitio de ligação


 
Conteúdo retirado e baseado da aula do Prof. João Armando Brancher,  Universidade Positivo
Contribuição: Leonardo Martins Sant’Anna